Cabe destacar, que en otros casos pueden encontrarse diferentes isozimas en los diversos compartimientos intracelulares. El estudio de los isozimas es de fundamental significación en la investigación de la base molecular de la diferenciación celular y de la morfogénesis. Muchas proteínas, y no sólo las que tienen actividad catalítica, pueden presentarse en formas múltiples en las células.

Zimógenos: Estas proteínas son precursores de enzimas inactivas, relacionadas primariamente con la actividad proteolítica (Wood, 1977). Algunas proteínas son elaboradas desde sus células de origen en la forma de precursores inactivos de proteínas conocidos como “proproteínas”. Cuando las proteínas son enzimas, a las proproteínas se las conoce como “proenzimas” o “zimógenos”. La conversión de una proproteína a la proteína madura involucra un proceso conocido como límite, proteolisis selectiva. Para este proceso, la proproteína es convertida por uno o más proteolíticos clips sucesivos a una forma en la cual las actividades características de la proteína madura es expresada. Ejemplos de proteínas elaboradas como proproteínas son:

Pepsinógeno. Esta proteína, que se encuentra en la mucosa gástrica, tiene un peso molecular de 42.500 y se convierte por la propia pepsina en pepsina activa, con un peso molecular de 34.500. La conversión va acompañada de la separación de un quinto de la cadena de péptido. Uno de estos péptidos (peso molecular 3 100) es un inhibidor de la pepsina, pero se degrada subsiguientemente, por la enzima activa, a una mezcla de cuatro péptidos. Los otros cinco péptidos tienen pesos moleculares de 1.000 aproximadamente. (ob cit)

Tripsinógeno. Esta enzima es elaborada por el páncreas y se convierte en tripsina por una enzima en el jugo intestinal, o por la propia tripsina. La conversión comprende la separación de un solo hexapéptido que da tripsina activa, cuyo peso molecular es 23.800. Al igual que el pepsinógeno, el tripsinógeno es una sola cadena de polipéptido. (Ibídem)

Para Karl son (1963); los cambios que se producen en la estructura primaria como resultado de la escisión del péptido, se cree inducen alteraciones en la conformación de la molécula de proteína, de tal índole que dan lugar a la formación o a la exposición de los lugares catalíticamente activos, residuos de serina e histidina, que en la estructura primaria estaban muy alejados. Las tres histidinas están en la porción terminal amino de la cadena de polipéptido, mientras que la serina se encuentra en la región terminal carboxilo.

Procarboxipeptidasa. Esta enzima ha sido aislada del páncreas en dos formas: una molécula grande con un peso molecular de 87.000 y una más pequeña, con un peso molecular de 64.000. La primera es procarboxipeptidasa A, con la cual se han efectuado muchos estudios. La activación de cualquiera de estos dos zimógenos, por tripsina, es causa de dos actividades:

La activación de la enzima supone escisión de un enlace de péptido y liberación de carboxipeptidasa A activa, con un peso molecular de 34500. La enzima contiene un átomo gramo de cinc por peso molecular gramo y el metal es necesario para su actividad completa. El cinc está enlazado a un solo residuo de cisteína, al igual que a un grupo NH2 a de la asparagina terminal N.

Quimotripsinógeno. Este zimógeno se encuentra en el páncreas y puede ser aislado en dos formas: A (o a) y B. La forma más común, quimotripsinógeno A, se convierte en varías formas activas de quimotripsina por un proceso que comprende eliminación sucesiva de fragmentos de péptido. La quimotripsina tiene un peso molecular de 25000 y consta de tres cadenas de polípéptidos que están unidas entre sí por los enlaces de disulfurp.

Desde este planteamiento teórico-conceptual, se dice entonces que la realidad es un dominio infinito de campos interrelacionados independiente de nuestras prácticas; sin embargo, cuando nos aproximamos a ese complejo sistema a través de nuestras prácticas, formamos un nuevo campo de realidad donde tales prácticas son inseparables de los aspectos susceptibles de ser significados en la investigación. Es imposible pensar, que tenemos un acceso ilimitado y directo al sistema de lo real, dicho acceso es siempre parcial y limitado a partir de nuestras prácticas.

En atención a ello, Morin (2002) expresa que:

Lo que me interesa es el fenómeno multidimensional y no la disciplina que recubre una dimensión de ese fenómeno. Todo lo que es humano es al mismo tiempo físico, sociológico, económico, histórico, demográfico; interesa, pues, que esos aspectos no sean separados, sino que concurran para una visión poliocular. Lo que me motiva es la preocupación de ocultar lo menos posible la complejidad de lo real. (p. 84)

Se observa entonces, que los aspectos destacados por Morin (ob.cit) han marcado nuevas formas de representación teórica en los diferentes campos del conocimiento, los cuales también se presentan en las ciencias antroposociales, y uno de los sistemas que se presenta con estas características es precisamente la subjetividad. Lo planteado anteriormente se puede apreciar de manera clara es las palabras de Ferraroti (2003), quien señala: “El individuo no es un epifenómeno de lo social… lejos de reflejar lo social, el individuo se lo apropia, lo mediatiza, filtra y lo traduce por su proyección en otra dimensión, la cual se convierte entonces en su subjetividad” (p. 26)

Esta postura epistemológica se asume con el objetivo de establecer relaciones entre la concepción teórica del proceso de Aprendizaje y el Modelo Alostérico del Aprendizaje (MAA) para comprender metafóricamente el proceso que realizan las enzimas alostérica para buscar similitud en la generación de nuevos conocimientos a partir de sus saberes previos y hacer uso de las herramientas que posee para romper con conocimientos del pasado y reformular conceptos.


REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

Ausùbel, D.P.; Novak, J. D.; Hanesian, H (1993) Psicología educativa, Un punto de vista cognitiva, México, trillas.
Capra, F. (2003). Las conexiones profundas: implicaciones sociales, medioambientales, económicas y biológicas de una nueva visión del mundo. Editorial Anagrama, Barcelona.
Ferratori, F. (2003). On the sciencia of uncertainty. Nueva York: Lexington Books.
Karlson P. (1963) Introduction to modern biochemistry; Academic Press Inc., USA; Second printing; Pags.72-75,140,146
Lowe, L. y Ingraham L (1974) An introducciòn to biochemical reaction mechanisms; Prentice -Hall, Inc.; New-Yersey USA; Pags 10-21.
Martin, D. Jr.; Mayes, V. Rodwell, A. W. and Granner; D (1983) Harper´s Review of biochemistry. 20th Edition; Large Medical Publications, Los Altos Californis USA; Págs. 59-61, 76-78, 88-94.
Morin, E (1999) Los siete saberes necesarios para la educación del futuro. París: UNESCO.
Morin, E (2008) Disponible: ww.edgarmorin. com/LinkClick. aspx?link=57& mid=47 - 104k [Documento en línea] [Consulta: 2006, Mayo, 17]
Wood, W. (1977) Bioquímica. Impreso en México, 1977, Fondo educativo interamericano, S.A., Págs. 125-13.