Examenes de Biologia. Preguntas y respuestas examen BIR 2004 - 2005
Autor: PortalesMedicos .com | Publicado:  4/12/2009 | Examenes de Biologia. BIR | |
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74. Para examinar células vivas se utiliza preferentemente el microscopio:

 

1. Electrónico de transmisión.

2. De contraste de fases.

3. Electrónico de barrido.

4. De fluorescencia.

5. Óptico de campo claro.

 

75. La cromatina inactiva presenta frecuentemente una de las siguientes características:

 

1. Las histonas están acetiladas.

2. No contiene la histona H1.

3. Su DNA presenta mayor proporción de citosinas metiladas.

4. Tiene mayor cantidad de zonas hipersensibles a la digestión con nucleasas.

5. Contiene mayor proporción de proteínas no histónicas.

 

76. La cadena lateral es un grupo metilo:

 

1. Ala.

2. Val.

3. Gly.

4. Leu.

5. Ser.

 

77. En el lipidograma, migran en la región beta:

 

1. Quilomicrones.

2. VLDL.

3. IDL.

4. LDL.

5. HDL.

 

78. La primasa es responsable de:

 

1. Síntesis de fragmentos de Okazaki.

2. Síntesis de cebadores de RNA en la replicación.

3. Síntesis de fragmentos de DNA en dirección 5’ a 3’.

4. Crecimiento en el extremo 5’.

5. Estabilización de la horquilla de replicación.

 

79. La uracilo DNA glucosilasa interviene en:

 

1. Acoplamiento de la reparación y transcripción.

2. Reparación de apareamientos incorrectos.

3. Reparación de huecos en la hebra fija.

4. Reparación de DNA por escisión de nucleótido.

5. Reparación del DNA por escisión de base.

 

80. La activación de la transcripción en eucariotas por unión de factores proteicos a una secuencia de DNA y, a continuación, a RNA polimerasa se denomina:

 

1. Clase II.

2. Promoción.

3. Intensificación.

4. Reclutamiento.

5. Iniciación.

 

81. En el espliceosoma tiene lugar la:

 

1. Síntesis del casquete 5’ del mRNA.

2. Unión de pequeñas ribonucleoproteínas nucleares.

3. Metilación del casquete 5’.

4. Unión de los complejos de poliadenilación.

5. Poliadenilación del transcrito.

 

82. El coste neto energético por enlace peptídico de la traducción es de:


1. 2 enlaces de alta energía.

2. 3 enlaces de alta energía.

3. 4 enlaces de alta energía.

4. 5 enlaces de alta energía.

5. 6 enlaces de alta energía.

 

83. En la ruta secretora de proteínas, tiene lugar en el ribosoma:

 

1. Alta glicosilación del péptido señal.

2. Unión del péptido señal a una partícula plasmática de reconocimiento.

3. Acción de las glucosidasas sobre los N-oligosacáridos.

4. O-glicosilación de restos Ser y Tre.

5. Marcaje con N-Acetilglucosamina fosfato.

 

84. Son residuos invariables del centro activo de las serina proteasas:

 

1. Pro-Tyr-Trp.

2. Ser-Asn-Pro.

3. Ser-His-Asp.

4. His-Ser-Val.

5. Lys-Ser-Asn.

 

85. Es un motivo estructural común en las proteínas de unión a DNA:

 

1. Hélice alfa.

2. Hélice-giro-hélice.

3. Dominio-NH2 terminal.

4. Cys-Pro-Pro-Cys.

5. Hoja beta antiparalela.

 

86. En la hemoglobina, el oxígeno se une a:

 

1. Leu D5.

2. His E7.

3. His F8.

4. Lys G9.

5. Pro H16.

 

87. Las sintetasas son una subclase enzimática de:

 

1. Oxidorreductasas.

2. Transferasas.

3. Hidrolasas.

4. Liasas.

5. Ligasas.

 

88. El mecanismo de reacción enzimática en el que el producto se obtiene tras la unión de un sustrato al enzima modificado previamente por otro sustrato se denomina:

 

1. Multisustrato.

2. Secuencial.

3. Aleatorio.

4. Ping-pong.

5. Ordenado.


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