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205.   Un “microarray” para evaluar el efecto de un gen mutante en la transcripción de otros genes requiere:

 

1.     Aislamiento de ADN de células mutantes y células normales.

2.     Aislamiento de ARNm de células con el gen mutante y de células normales.

3.     Marcaje de los ARNm con un fluorocromo.

4.   Marcaje de los cDNAs con un fluorocromo.

5.   Hibridar los cDNAs de las células mutantes con los de células normales.

 

206.   Las translocaciones del cromosoma 8 en los linfomas implican el gen:

 

1.   bcr.

2.   abl.

3.   FCC.

4.   APC.

5.   c-myc.

 

207.   La función de los anticuerpos antiRh que se suministran a las mujeres Rh negativo es:

 

1.   Destruir células fetales circulantes.

2.   Bloquear antígenos Rh.

3.   Evitar que los anticuerpos maternos crucen la placenta.

4.   Anular la unión anticuerpos Rh-antígenos Rh fetales.

5.   Destruir la hemoglobina fetal liberada.

 

208.   Las proteínas codificadas por los genes HLA I y

II presentan antígenos a:

 

1.   Linfocitos B.

2.   Linfocitos TH y TC.

3.   Células NK.

4.   Leucocitos.

5.   Macrófagos.

 

209.   La haploinsuficiencia tiene un modelo de herencia:

 

1.   Ligado al cromosoma Y.

2.   Ligado al cromosoma X.

3.   Ligado al ADN mitocondrial.

4.   Recesivo.

5.   Dominante.

 

210.   El mantenimiento de la longitud de los telómeros en las células tumorales requiere:

 

1.   Activación de la telomerasa.

2.   Inactivación de la telomerasa.

3.   Activación de la telomerasa e inactivación del control G1-S del ciclo celular.

4.   Inactivación de la telomerasa y activación de la fase S.

5.   Activación de telomerasa y de la fase M del ciclo celular.

 

211.   De un tejido al que se le añada oligomicina, cabe esperar que:

 

1.   Consuma oxígeno y produzca ATP.

2.   No consuma oxígeno y produzca ATP.

3.   Consuma oxígeno y no produzca ATP.

4.   Ni consuma oxígeno ni produzca ATP.

5.   Se incremente la producción de ATP.

 

212.   De las siguientes sustancias que afectan a la fosforilación oxidativa, NO bloquea el flujo de electrones:

 

1.     Antimicina A.

2.     CO.

3.     2,4-DNP.

4.     Rotenona.

5.     Cianuro.

 

213.   Señale la frase correcta:

 

1.     El centro activo de los enzimas constituye más del 90% del total de la proteína.

2.     El sustrato reconocido por un enzima típico posee un tamaño similar al del enzima.

3.     Sólo los residuos catalíticos poseen capacidad para unir el sustrato en el centro activo.

4.     Generalmente, los sustratos se unen a los enzimas mediante enlaces covalentes.

5.     Generalmente, los sustratos se unen a los enzimas mediante enlaces no covalentes.

 

214.   La Vmax de una reacción catalizada por un enzima:

 

1.     Aumenta al aumentar la concentración de sustrato.

2.     No es necesario conocerla para determinar el número de recambio de un enzima.

3.     Aumenta con el tiempo de reacción.

4.     Es la velocidad de la mayoría de las reacciones que ocurren en la célula.

5.     Depende de la concentración de enzima.

 

215.   En la cinética enzimática de Michaelis-Menten:

 

1.     Sólo se alcanza Vmax si se utilizan concentraciones muy elevadas de enzima.

2.     Km se puede expresar en mol. s-1.

3.     Km varía con la concentración de enzima.

4.     Km es la Vmax /2.

5.     Su representación es una hipérbola.

 

216.   La regulación por modificación covalente reversible:

 

1.     Implica la ruptura del enlace peptídico.

2.     Requiere la acción de otro enzima.

3.     Siempre implica reacción de fosforilación.

4.     Nunca afecta a enzimas alostéricos.

5.     El enzima nunca se presenta en dos formas.

 

217.   En relación con la cadena lateral de los aminoácidos:

 

1.     La His tiene un grupo amino.

2.     La Cys es apolar.

3.     La Phe es aromática.

4.     La Ser es ionizable.

5.     La Met contiene un grupo tiol.

 

218.   El efecto hidrofóbico consiste en que:

 

1.   El interior de las células es predominantemente no polar.

2.   Las membranas no pueden ser atravesadas por el agua.

3.   Por razones termodinámicas, los grupos apolares tienden a organizarse excluyendo al agua.

4.   Los aminoácidos con cadena lateral apolar forman puentes de hidrógeno con facilidad.

5.   Las interacciones entre cadenas laterales de aminoácidos apolares son más fuertes que las iónicas.

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