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221. En el ciclo de la urea, la acción de la argininosuccinato liasa da lugar a:

 

1. Ornitina.

2. Urea.

3. Aspartato.

4. Fumarato.

5. Citrulina.

 

222. La síntesis de la uridina 5’-monofosfato (UMP) pasa por:

 

1. Hipoxantina.

2. Adenilosuccinato.

3. 5-fosforribosil-1-pirofosfato (PRPP).

4. IMP.

5. Orotato.

 

223. La conversión de la glutamina en citrulina tiene lugar exclusivamente en:

 

1. Enterocitos.

2. Hepatocitos.

3. Células tubulares renales.

4. Páncreas.

5. Músculo esquelético.

 

224. En la ATP sintasa de la membrana interna mitocondrial:

 

1. El dominio F0 tiene un sitio de fijación de ATP.

2. El dominio F0 interviene en la síntesis de ATP.

3. El dominio F0 es un canal de protones.

4. El dominio F0 es una ATPasa.

5. Se incluye un resto asparagina esencial para su actividad.

 

225. Las óxido nítrico sintasas:

 

1. Son responsables de la vasoconstricción vascular.

2. Son hemoproteínas.

3. Forman óxido nítrico a partir de glutamina.

4. Utilizan L-citrulina.

5. Requieren NADP+.

 

226. En la gráfica de dobles recíprocos de la inhibición enzimática competitiva:

 

1. El punto de corte en ordenadas, sin inhibidor, es 1/Vmax.

2. Las rectas obtenidas con concentraciones crecientes de inhibidor se cortan en el eje de abscisas.

3. El corte en el eje de abscisas es 1/Km aparente.

4. Las rectas obtenidas con concentraciones crecientes de inhibidor son paralelas.

5. El punto de cote en el eje de abscisas es –Km ap./Km.

 

227. En eucariotas, el complejo de preiniciación de la transcripción está formado por:

 

1. Caja TATA del promotor y proteína de unión a TATA.

2. RNA polimerasa II y helicasa.

3. Nucleosoma y proteína de unión a TATA.

4. RNA polimerasa II fosforilada y caja TATA de inicio de transcripción.

5. Factores generales de transcripción y caja TATA del promotor.

 

228. En eucariotas, en el proceso de traducción:

 

1. El extremo 3’ tiene un casquete de 7-metilguanosina.

2. El mRNA es casi siempre policistrónico.

3. La lectura se hace en dirección 3’..5’.

4. La señal de iniciación suele ser AUG.

5. No hay cola de poliadenilato.

 

229. Los transposones:

 

1. Tienen secuencias de inserción reconocibles por transposasas.

2. No llegan a distancias superiores a 2 centimorgan.

3. Se unen a la proteína Ku, ATPasa dependiente de DNA.

4. Se mueven dentro de un cromosoma.

5. Son los responsables de recombinación homóloga.

 

230. Es un aminoácido aromático:

 

1. Histidina.

2. Arginina.

3. Valina.

4. Leucina.

5. Triptófano.

 

231. Respecto a la estructura del colágeno, se puede afirmar que:

 

1. Está formada por tres cadenas plegadas en hélice a.

2. Es una proteína globular.

3. Los puentes disulfuro la estabilizan.

4. Pro la desestabiliza.

5. Contiene una elevada proporción de Gly.

 

232. NO intervienen en el mantenimiento de la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas:

 

1. Interacciones electrostáticas.

2. Uniones covalentes tipo amida.

3. Interacciones hidrofóbicas.

4. Uniones de van der Waals.

5. Puentes de hidrógeno.

 

233. La estructura secundaria hélice a:

 

1. Únicamente existe en las a-queratinas.

2. Está mantenida por puentes de hidrógeno entre los grupos funcionales de las cadenas laterales de los aminoácidos.

3. Es una estructura donde el aminoácido prolina es frecuente.

4. Es una estructura cilíndrica mantenida por puentes de hidrógeno paralelos al eje central.

5. Es un helicoide izquierdo formado por 10 residuos por vuelta.

 

234. Con respecto al proceso de desnaturalización de proteínas, se puede afirmar que:

 

1. Siempre inactiva irreversiblemente a las enzimas.

2. El ß-mercaptoetanol rompe los puentes de hidrógeno que mantienen la conformación.

3. Facilita la unión de los ligandos.

4. La urea 8 M rompe los puentes disulfuro.

5. Mantiene la estructura primaria.

 

235. Respecto al colágeno, se puede afirmar que:

 

1. Las cadenas polipeptídicas tienen conformación en hélice a.

2. Es una proteína muy soluble en agua.

3. En la estabilización de la estructura helicoidal participan puentes de hidrógeno entre el CO y el NH de todos los aminoácidos constituyentes.

4. Hay residuos de Lys modificados que participan en el mantenimiento de la estructura.

5. Está constituido por aminoácidos no proteicos.

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